TFIID 组分 TAF7 已被广泛表征为转录所必需的，并且对细胞增殖和分化至关重要。  在这里，我们报告 TAF7 是一种以前未知的 RNA 伴侣，有助于调节蛋白质合成。  从机制上讲，TAF7 与细胞核中的 RNA 结合并将它们传递到细胞质多核糖体中。  广泛的目标 RNA 种类，包括 HIV-1 反式激活反应元件，通过 3' 非翻译区域内的共有 CUG 基序与 TAF7 结合。  输出到细胞质取决于 TAF7 核输出信号，并通过依赖输出蛋白 1 的途径发生。  值得注意的是，破坏 TAF7 的 RNA 结合或其从细胞核的输出会导致目标信使 RNA 保留在细胞核中，并降低 TAF7 目标 RNA 的蛋白质产物水平。  因此，TAF7 是一种必不可少的转录因子，在调节 RNA 翻译中起着关键作用，从而可能将这些过程联系起来。 

真核细胞中的转录和翻译都是受到严格监管的过程，具有多个步骤，可确保适当的合成水平。 这两个过程需要协调调节以维持细胞稳态。 虽然转录和翻译之间的协调在原核生物中已经很好地建立，但对真核生物转录和翻译的整合却知之甚少。 在酵母中，RNA 聚合酶 II 异源二聚体 Rpb4/7 共转录结合其目标 RNA 并调节其细胞质稳定性。 据报道，剪接因子 SRSF1 可间接调节哺乳动物细胞中的转录、RNA 输出和翻译。核转录因子 p53 已被证明具有细胞质功能，主要通过其与翻译机器组件的相互作用来调节翻译。 然而，迄今为止没有证据表明这些多效性活动的功能是直接协调转录和翻译。 在这里，我们探索了转录因子 TATA 盒结合蛋白 (TBP) 相关因子 7 (TAF7) 提供这种协调的可能性。

转录因子 TAF7 在调节转录的许多步骤中起着关键作用。 作为通用转录因子复合物的组分，TFIID，TAF7与TAF1成分并抑制其乙酰转移酶活性，其是用于转录起始（必需相互作用）。 一旦转录前启动复合体组装完成，TAF7 就会从 TAF1 中释放出来，从而启动转录。 TAF7 还结合并抑制涉及起始、暂停释放和延伸的每个聚合酶 II (Pol II) C 端重复结构域 (CTD) 激酶的激酶活性，即 TFIIH、含溴结构域 4 (BRD4) 和分别为正转录延伸因子 b (P-TEFb)。 然后它与转录延伸机制一起进入基因体。 因此，TAF7 作为一个关键的检查点调节器，可以防止这些转录因子过早发挥作用，确保转录的每一步都在进行下一步之前完成。

转录中对 TAF7 的要求因细胞类型而异。 一般来说，增殖细胞对 TAF7 的需求比静止的分化细胞要多。 人胚胎肾-293T 和小鼠胚胎细胞中 TAF7 的消耗抑制了调节增殖的基因的转录。 类似地，在未成熟小鼠胸腺细胞中体内 TAF7 的缺失会抑制全局转录，导致其增殖和分化的终止。 相比之下，TAF7 缺失仅影响静息外周 CD4 T 细胞中的少量转录本。

尽管大多数研究都集中在 TAF7 的转录功能上，但有一些证据表明 TAF7 的作用超出了转录调控。 TAF7 已显示与 160-kDa 切割-聚腺苷酸化特异性因子亚基相关联，这是 mRNA 的 3' 聚腺苷酸化所必需的。 在 粟酒裂殖酵母中 ，人类 TAF7 的同源物 Ptr6p 的突变导致 RNA 在细胞核中的积累 。

考虑到我们之前的发现，即 TAF7 在延伸过程中与 Pol II 和新生转录物一起传播，我们假设 TAF7 与 RNA 相关联并执行转录调控之外的功能。  我们现在发现 TAF7 是一种 RNA 结合蛋白，可识别 3' 非翻译区 (3'UTR) 中的共有基序 CUG，并与大范围的 RNA 种类相关联。   TAF7 将其目标 RNA 从细胞核连接到细胞质中的多核糖体，在那里它有助于调节翻译。  TAF7 与 RNA 结合的中断或细胞质 TAF7 的耗尽导致蛋白质合成的整体减少和其靶 RNA 的蛋白质产物水平的特定降低。  我们提出了一个模型，其中转录和翻译的调节通过转录因子 TAF7 将目标 RNA 从细胞核传递到细胞质多核糖体的机制联系起来，从而调节翻译。