在细胞内，蛋白质不断相互作用，以执行不同的功能。对于这些功能改变的一些疾病，阻断两种或多种蛋白质之间的结合成为一种可能的治疗方法。

由ICREA研究人员Xavier Salvatella博士领导的科学家在期刊上发表了设计合成分子的指南，这些分子可以阻断两种蛋白质之间的相互作用自然通讯。简而言之，研究人员专注于以一种蛋白质的α-螺旋结合在另一种蛋白质表面为特征的相互作用。这种相互作用机制在与疾病如前列腺癌相关的治疗目的的细胞功能中非常普遍和普遍。

这项工作中提出的指导方针允许科学家以相对简单的方式开发分子，阻止(潜在地)球状蛋白和α-螺旋之间的任何相互作用，从而提供高度的通用性。这些合成分子还表现出高稳定性，可溶于水，并能到达细胞内部。这些特性使它们成为理想的候选药物。

对结合位点的竞争

当两种蛋白质在细胞中相互“识别”并相互作用时，这是因为它们表面的一个区域“匹配”，从而允许结合。这项工作中涉及的分子，像许多常用的药物一样，模拟参与相互作用的蛋白质之一表面的这个位点，以便它们“竞争”结合另一种蛋白质的位点，这种蛋白质也被称为靶蛋白。因此，如果竞争分子以更高的浓度存在或对靶蛋白具有更大的亲和力，它将占据所有的结合位点，并阻断与药物模拟的原始蛋白的任何可能的相互作用。然而，大的蛋白质相互作用界面的尺寸使得很难模拟它们之间的结合表面。

在这项工作中提出的是创造α螺旋形式的分子，提供可配置的表面来“适应”目标蛋白质，作者解释了如何确保这种螺旋在细胞环境中保持稳定的结构。

描述相互作用并寻找稳定的结构

研究人员将他们的努力集中在详细描述这些合成分子必须满足的特征，以显示稳定性，并能够发挥抑制两种蛋白质之间相互作用的功能。在这项研究中，他们描述了氨基酸谷氨酰胺和另一种疏水氨基酸对的特定模式的几次连续重复如何赋予螺旋稳定性。与具有相同目的的其他方法相比，专门使用天然氨基酸并且不使用化学修饰来稳定螺旋可以增强使用所述新指南设计的药物的生物相容性和安全性。

在2007年发表的另一项研究中自然通讯2019年，研究人员已经观察到，对于给定的蛋白质，结构中存在的谷氨酰胺残基数量决定了其螺旋结构的稳定性。在这项新的研究中，他们证实了同样的事情也发生在其他蛋白质中，他们解释了为什么，并使用获得的知识来增加所设计分子的多功能性。此外，他们还提出了不同蛋白质中谷氨酰胺残基数量的变化是如何导致不同疾病的。

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